Ateneo - UPO

I legami chimici e le interazioni fra molecole nella chimica della vitaStruttura, classificazione e funzione delle macromolecole biologiche.
Glicidi semplici e complessi; lipidi e struttura delle membrane biologiche.
Gli acidi nucleici ed meccanismi generali della trasmissione
dell’informazione. Gli amminoacidi e le proteine: strutture e folding.-
Modificazioni co e post-traduzionali delle proteine e segnali per la
localizzazione. I processi di indirizzamento cellulare- Enzimi e cinetica
enzimatica- Proteine di trasporto extracellulare, proteine che legano
l’ossigeno, il ferro ed il rame.- Unità strutturale contrattile: organizzazione
morfologica e molecolare della fibra muscolare, delle miofibrille e del
sarcomero.- Proteine del citoscheletro- Proteine della matrice
extracellulare: laminine, fibronectina, collageni, elastina.- Trasporto di
molecole: biochimica del traffico vescicolare- Trasporto di molecole
attraverso le membrane: trasportatori e canali. -Trasmissione di segnali
regolatori dall’esterno all’interno della cellula: meccanismi fondamentali
della trasduzione del segnale. Le principali vie di segnalazione negli
organismi pluricellulari

Donald Voet, Judith G Voet, Charlotte W Pratt. PRINCIPI DI BIOCHIMICA,
2017. Zanichelli.
Introduzione allo studio delle proteine. Duranti; Zanichelli
Donald Voet, Judith G Voet, Charlotte W Pratt. FONDAMENTI DI
BIOCHIMICA. IV edizione, 2017. Zanichelli
David L Nelson, Michael M Cox. PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER.
VII edizione, 2018. Zanichelli
Umberto Mura. ENZIMI IN AZIONE. EdiSES, 2012

Trasmettere allo studente le basi per un approccio molecolare alla
fisiologia ed alla patologia, tramite la definizione del rapporto strutturafunzione delle macromolecole biologiche, con particolare attenzione alle
proteine dotate di attività enzimatica, alle proteine trasportatrici ed a
quelle implicate nella trasduzione del segnale. Al termine del corso lo
studente dovrà essere in grado di descrivere, in termini molecolari, la
struttura della materia biologica, sapendo riconoscere il ruolo della
struttura sulla funzione delle macromolecole stesse. Dovrà inoltre
mostrare padronanza dei principali meccanismi di azione degli enzimi e
dei tipi di reazione da essi catalizzate e conseguire un’adeguata
conoscenza dei meccanismi di trasduzione del segnale

Conoscenze di base di chimica generale, chimica organica, fisica e biologia cellulare

Lezione frontale mediante la proiezione di diapositive, e proiezione di
filmati. Esecuzione in aula di problemi e quiz. Possibilità di eseguire a
casa problemi e quiz tramite la piattaforma moodle. Gli studenti potranno
inoltre utilizzare i libri di testo consigliati per approfondire gli argomenti
discussi in aula

Copia pdf delle diapositive proiettate, il materiale di approfondimento e
tutte le informazioni riguardanti il corso e le modalità di esame saranno
rese disponibili sul DIR. Il docente è disponibile, previo appuntamento, a
fornire chiarimenti su specifici argomenti anche al di fuori dell'orario di
lezione.
Le studentesse e gli studenti con disabilità, DSA, BES, una volta preso contatto con lo Staff di Ateneo, possono contattare la/il docente titolare dell'insegnamento in relazione alla declinazione delle modalità di esame, in merito agli aspetti didattici.

Durante il corso saranno effettuate delle prove in itinere. Tali prove NON
saranno utilizzate ai fini della valutazione finale, ma consentiranno allo
studente di valutare il suo livello di comprensione dei diversi argomenti.
L’obiettivo della prova d’esame consiste nel verificare il livello di
conoscenza ed approfondimento degli argomenti del programma del
corso e la capacità di ragionamento sviluppata dallo studente. L'esame
prevede il superamento di una prova scritta che consiste in 50 domande
relative a tutti gli argomenti del programma del corso suddivise in: quiz
con risposta a scelta multipla, vero/falso, riconoscimento strutture
molecolari, problemi numerici. La sufficienza si raggiunge rispondendo
correttamente a 27/50 domande. La valutazione è espressa in trentesimi
(voto minimo 18). Durante la prova scritta non è permesso consultare
alcun tipo di materiale. E’ consentito l’utilizzo della calcolatrice. L’esame
consente di valutare le conoscenze (domande teoriche), le abilità e la
capacità di applicare le conoscenze apprese (esercizi), il senso critico, la
capacità di comprensione del testo e la capacità di applicare le
conoscenze apprese (esercizi con richiesta operare una scelta tra diverse
alternative).

1_ Le macromolecole biologiche. I legami chimici e le interazioni fra
molecole nella chimica della vita. Carboidrati. Monosacaccaridi,
disaccaridi, legame glicosidico. Omopolisaccaridi di riserva e strutturali.
Monosaccaridi modificati. Eteropolisaccaridi: struttura di
glicosamminoglicani, chitina, agar, emicellulose, gomme. I glicoconiugati:
glipicani, sindecani, proteoglicani, glicoproteine. Lipidi. Acidi grassi saturi
ed insaturi: caratteristiche chimico-fisiche e loro influenza sulla loro
funzione biologica. Classificazione, struttura e funzione di: gliceridi neutri
e le cere, glicerofosfolipidi, plasmalogeni, sfingolipidi, glicolipidi. Principi
di organizzazione delle membrane biologiche: le molecole antipatiche,
formazione di vescicole, micelle, doppi strati. Struttura del colesterolo e
suoi derivati. Acidi nucleici. Le basi azotate, i nucleosidi, i nucleotidi. Il
legame fosfodiestere, struttura primaria e secondaria degli acidi nucleici.
La denaturazione del DNA e duplicazione dell’informazione.
Organizzazione superiore del DNA, la cromatina: cenni sulla struttura e
funzione. La struttura secondaria e terziaria dell’RNA. Classificazione dei
diversi tipi di RNA. Caratterizzazione del gene come unità funzionale per
la trasmissione dell’informazione.Dagli amminoacidi alle proteine.
Amminoacidi: struttura, stereoisomeria e chiralità. Modificazioni
reversibili degli amminoacidi coinvolte nella regolazione delle proteine.
Proprietà anfoioniche degli aa. Punto isoelettrico. Le proteine. Legame
peptidico: proprietà chimico fisiche. Cenni sulle molecole derivate degli
amminoacidi ad attività biologica. La direzionalità della sequenza
aminoacidica; cenni sulla conversione del codice genetico in sequenza
aminoacidica (traduzione di mRNA). Strutture secondarie, struttura
terziaria. Legami a ponte disolfuro. Strutture supersecondarie, motivi
strutturali e domini funzionali. Struttura terziaria. Il folding. Struttura
quaternaria: proteine fibrose e proteine globulari. Metodi
immunoenzimatici per lo studio della struttura delle proteine:
immunoblot/Western Blot, Enzyme Linked Immuno Sorbent Assay (ELISA).
2_Gli enzimi e cinetica enzimatica. Le leggi della termodinamica nelle
reazioni biologiche. Energia di attivazione suo impatto sulla velocità di
reazione. Costante di velocità. Enzimi, coenzimi, gruppi prostetici, cosubstrati: meccanismi generali d’azione. Classificazione degli enzimi.
Principali meccanismi di catalisi. Cinetica enzimatica. Ipotesi dello stato
stazionario, equazione di Michaelis-Menten. Parametri cinetici
fondamentali: numero di turnover, costante di specificità, significato e
metodo di calcolo. Inibizione competitiva, mista e incompetitiva: aspetti
cinetici. Meccanismi di generali di regolazione degli enzimi: covalenti e
non covalenti; allosteria. Regolazione mediante proteolisi: serin-proteasi,
cistein-proteasi, aspartil-proteasi, metalloproteasi
3_ Rapporto struttura-localizzazione-funzione delle macromolecole
biologiche. Organizzazione delle membrane cellulari e subcellulari;
movimento di lipidi attraverso il doppio strato: floppasi, scramblasi,
flippasi. Il modello a mosaico fluido. I “lipid rafts”/zattere
lipidiche.Modificazioni co e post-traduzionali delle proteine e segnali per
la localizzazione. Segnali d’ingresso e ritenzione negli organelli o di
indirizzamento alla membrana plasmatica.Proteine che legano l’O2: le
globine; struttura del gruppo EME. Struttura e funzione di mioglobina: ed
emoglobina. Curva di saturazione. Allosteria T/R, cooperatività. Equazione
e coefficiente di Hill. Regolazione dell’affinità di Hb per il suo ligando da
parte di: O2, CO2, H+ e loro ruolo negli scambi gassosi a livello
polmonare e tissutale. Ruolo di 2,3 bisfosfoglicerato (BPG) nella
regolazione della affinità di Hb per O2. Basi molecolari delle talassemie,
emoglobinopatie e meteglobinemieProteine con funzione di
riconoscimento e difesa: le immunoglobuline: classificazione generale,
struttura e meccanismi di interazione con l’antigene. Cenni sul
riarrangiamento genico che genera le regioni variabili delle catene
pesanti e leggere. Unità strutturale contrattile: organizzazione
morfologica e molecolare della fibra muscolare, delle miofibrille e del
sarcomero. Meccanismo biochimico della contrazione: regolazione
dell’attività del complesso acto-miosinico, ruolo di ATP e degli ioni
calcioProteine del citoscheletro. Meccanismo di polimerizzazione di
actina, proteine che legano l’actina e regolano la sua polimerizzazione.
Microtubuli: struttura, meccanismo di polimerizzazione e ruolo
intracellulare. Motori molecolari: chinesine e dineine. Struttura e
meccanismo di avanzamento ATP-dipendente sul microtubulo. I filamenti
intermedi: caratteristiche funzionali e meccanismo di polimerizzazione.
Proteine della matrice extracellulare: laminine, fibronectina, collageni,
elastina. Trasporto di molecole attraverso le membrane: biochimica del
traffico vescicolare. Cenni sui meccanismi generali di endocitosi.
Meccanismi di curvatura e scissione delle membrane. Endocitosi mediata
da recettori clatrina e non clatrina dipendenti. Trasporto di molecole
attraverso le membrane: trasportatori e canali. Meccanismi generali di
trasporto attraverso le membrane. Trasporto non mediato; trasportatori e
canali, il trasporto facilitato, ed il trasporto attivo. Le pompe ioniche.
Sistemi di co-trasporto e antiporto. I trasportatori ABC. Membrane
eccitabili, potenziali d’azione e neurotrasmissione. Canali voltaggiodipendenti. Canali ionici controllati da ligandi: il recettore canale per
acetilcolina; meccanismi di desensitizzazione dei canali.

Essere in grado di identificare le macromolecole biologiche, cogliere le
interconnessioni tra strutture macromolecolari, funzione e regolazione ed
acquisire autonomia di giudizio nella valutazione di problematiche
biochimiche relative alla struttura ed al funzionamento delle biomolecole
all'interno della cellula e nell'ambiente extracellulare. Conoscere i
meccanismi dell’attività degli enzimi e sapere risolvere semplici problemi
inerenti la cinetica enzimatica. Possedere le conoscenze di base della
trasduzione del segnale e dei meccanismi di trasporto e mobilità cellulare