Dettaglio insegnamento

Biologia Strutturale

FA0092

Insegnamento
Biologia Strutturale
Codice
FA0092
Anno Accademico
2023/2024
Anno regolamento
2019/2020
Corso di studio
CHIMICA E TECNOLOGIA FARMACEUTICHE
Curriculum
000 - CORSO GENERICO
Responsabile didattico
-
CFU
5
Ore di lezione
40
Settore Scientifico Disciplinare (SSD)
BIO/10 - BIOCHIMICA
Tipo di insegnamento
Attività formativa monodisciplinare
Fruizione insegnamento
OPZ - Opzionale
Anno
5
Periodo
Primo Semestre
Sede
NOVARA
Lingua insegnamento
Italiano
Contenuti
Il corso di BIOLOGIA STRUTTURALE viene erogato a studenti del 3° e 4° sia di FARMACIA sia di CTF come credito libero. Il corso si propone di fornire allo studente la conoscenza dei principi fondamentali della bio-cristallografia con enfasi sulle potenzialità ed i limiti.
• Classificazione strutturale ed analisi di strutture proteiche.
• Conoscenza delle relazioni struttura-funzione nella serie di proteine trattate nel corso.
• Capacità di analisi critica di una struttura proteica determinata attraverso cristallografia a raggi-X
• Capacità di analisi di strutture ed estrazioni di informazioni strutturali
Testi di riferimento
• Gregory A. Petsko & Dagmar Ringe. “STRUTTURA E FUNZIONE DELLE PROTEINE” Zannichelli. ISBN: 9788808178961
• Andreas Liljas, lars Liljas, jure Piskur, Goran lindblom, Poul Nissen & Morten Kjeldgaard. “STRUCTURAL BIOLOGY” World Scientific. ISBN: 9788808182173
Obiettivi formativi
Il corso si propone di trasmettere una conoscenza dei principi fondamentali della bio-cristallografia con enfasi sulle potenzialità ed i limiti. Inoltre darà agli studenti le nozioni base per la classificazione a livello strutturale di enzimi e l’analisi di strutture proteiche. Conoscenza delle relazioni struttura-funzione nella serie di proteine trattate nel corso. Capacità di analisi critica di una struttura proteica determinata attraverso cristallografia a raggi-X traendone informazioni sul funzionamento. Inoltre è fortemente incoraggiato l’approfondimenti degli argomenti trattati con i dati più recenti pubblicati su riviste scientifiche di rilevanza internazionale e rintracciabili utilizzando il motore di ricerca “PubMed”.
Prerequisiti
Nessuna.
Si richiede, tuttavia, una buona preparazione in biochimica
Metodi didattici
Lezioni tradizionali ex-cathedra
Modalità di verifica dell'apprendimento
Esame orale.
Durante la prova orale verrà valutata la capacità dello studente di saper leggere e interpretare un articolo scientifico riguardante la struttura cristallografica di una proteina. Verrà inoltre valutata la conoscenza dei principi base della cristallografia di proteine.
Programma esteso
• Tecniche di Cristallizzazione di Macromolecole Biologiche.
• Diffrazione dei raggi-X (Il Sincrotrone).
• Come si risolve una struttura tridimensionale di una Macromolecola Biologica.
• Banche dati: il file formato PDB.
• Visualizzazione ed analisi di strutture tridimensionali attraverso computer grafica
• FOLDING -Dalla sequenza alla struttura tridimensionale-.
Piccoli corsi monografici (3 ore per argomento):
Contesto biologico e Relazione STRUTTURA-FUNZIONE:
• ßMiosina/Actina
• ATP-Sintetasi
• RNA-Polimerasi
• Malattie legate al folding
• Virus -Interazione struttura-funzione farmaci anti-HIV-
Risultati di apprendimento attesi
Gli studenti alla fine del corso saranno in grado di leggere autonomamente e in modo critico letteratura scientifica riguardante lo studio delle relazioni struttura-funzione di una proteina, in particolare degli enzimi. In aggiunta gli studenti saranno in grado di andare ad analizzare nello specifico le interazioni degli enzimi con i proprio ligandi riuscendo a visualizzarli su programmi di grafica specifici.
Ultimo aggiornamento:09-09-2026 00:14:31