Ateneo - UPO

BIOCHIMICA I
Glucidi. Lipidi. Amminoacidi. Struttura delle proteine. Rapporto struttura-funzione di classi proteiche. Proteine trasportatrici. Enzimi. Velocità di reazione. Meccanismi di regolazione. Vitamine e cofattori. Meccanismi di Segnalazione. Classi di recettori (Recettori accoppiati a proteine G trimeriche, Canali voltaggio dipendenti e ligando dipendenti, cADPR e NAADP. PKC. Endocannabinoidi, Recettori Tirosina chinasi, recettore di insulina , tirosina fosfatasi con struttura receptor-like, recettori serina/treonina chinasi, segnalazione cGMP-dipendente e NO, integrine). Bioenergetica. Respirazione cellulare. Metabolismo.

BIOCHIMICA II
METABOLISMO DEI CARBOIDRATI. METABOLISMO DEI LIPIDI. CICLO DI KREBS E FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA. METABOLISMO PROTEICO. METABOLISMO DEI NUCLEOTIDI. METABOLISMO DELL’EME E MARZIALE. ROS e citocromi P450. INSULINA E GLUCAGONE. ASSE IPOTALAMICO-IPOFISARIO e suoi bersagli periferici. INTEGRAZIONE DEL METABOLISMO.

Biologia Molecolare
Introduzione
Basi molecolari dell’epigenetica: struttura e regolazione della cromatina
Regolazione della trascrizione
La maturazione dell’RNA e il controllo post-trascrizionale
Non-coding RNAs

Biochimica I & II
• Devlin. Bichimica con aspetti clinici EdiSES.
• Siliprandi e Tettamanti. Biochimica Medica PICCIN.
• Stryer. Biochimica. Zanichelli.
• Nelson Cox. Principi di biochimica del Lenninger. Zanichelli
• Campbell, Farrel. Biochimica Edises.
• MARKS. Biochimica Medica, un approccio clinico. Casa Editrice Ambrosiana.

Biologia Molecolare
• Alberts et al. “Biologia Molecolare dell Cellula” V ed. Zanichelli
• Lodish et al. “Biologia molecolare della cellula”, IV ed. Zanichelli
• Lewin “Il gene X”, ed. Zanichelli
• B. Lewin et al.: Il Gene 2°ed compatta (Zanichelli, 2011)
• Amaldi et al. “Biologia Molecolare”, seconda edizione (Ambrosiana)
• Michael M Cox Biologia Molecolare (Zanichelli)

BIOCHIMICA I
Al termine del corso lo studente dovrà essere in grado di descrivere, in termini molecolari, la struttura della materia biologica, sapendo riconoscere il ruolo della struttura sulla funzionalità delle macromolecole stesse.
Dovrà inoltre mostrare padronanza dei principali meccanismi di trasduzione del segnale, sapendone focalizzare il ruolo nei processi di segnalazione cellulare.
BIOCHIMICA II
Conoscere e spiegare a livello molecolare, subcellulare, cellulare e tissutale i meccanismi biochimici coinvolti nei processi di: digestione, assorbimento, trasporto, deposito, catabolismo, interconversioni, escrezione, biosintesi di: carboidrati, amminoacidi e proteine, lipidi, nucleotidi, gruppo eme, anche in relazione a diversi stati funzionali dell’organismo.
Biologia Molecolare
Comprendere i meccanismi molecolari che regolano l’espressione genica e la loro modulazione nella patologia

Superamento esami di Chimica e Propedeutica Biochimica.
Frequenza esami di biologia ed anatomia

METODI DIDATTICI: LEZIONI, ESERCITAZIONI LABORATORIO
Biochimica I lezioni frontali e su piattaforma elearning (DIR)
Biochimica II lezioni frontali e su piattaforma elearning (DIR)
Biologia molecolare lezioni frontali e su piattaforma elearning (DIR)

Diapositive fornite dal docente
Lezioni su piattaforma elearning
Siti internet di riferimento

Controllo dell'apprendimento: discussione collegiale degli argomenti del programma e degli esercizi numerici proposti durante le lezioni. Il corso e` supportato nella sezione DIR con materiale ad uso dello studente per verificare il grado di preparazione iniziale e dell'apprendimento in itinere. Sono disponibili tracce di discussione e verifica di studio degli argomenti trattati nel corso. Sono inoltre disponibili test con domande a risposta aperta e multipla ed esercizi numerici per la valutazione dello studio. Il docente risponde solo alle e-mail firmate e provenienti dal dominio: matricola@studenti.uniupo.it. Le studentesse e gli studenti con disabilità o con Disturbi Specifici dell’Apprendimento (DSA) o con Bisogni Educativi Speciali (BES) possono richiedere servizi e strumenti specifici a loro dedicati rivolgendosi allo Staff Sviluppo e Coordinamento Carriere e Servizi alle Studentesse e agli Studenti e consultando la pagina dedicata del sito di Ateneo: https://uniupo.it/it/servizi/servizi-studenti-disabili-e-dsa
Le studentesse e gli studenti con disabilità, DSA, BES, una volta preso contatto con lo Staff di Ateneo, possono contattare la/il docente titolare dell'insegnamento in relazione alla declinazione delle modalità di esame, in merito agli aspetti didattici.

Sono previsti frequenti test di autovalutazione ed un test di valutazione in itinere.
L’esame relativo all’INTERO CORSO INTEGRATO potrà essere sostenuto al termine dell’intero corso.
L’esame si svolge in forma scritto + orale vedi info relative nei singoli moduli. la modalità di verifica dell’apprendimento sarà l’espressione di un giudizio globale del corso integrato. Per l’esame scritto di Biochimica 1, così come per la parte scritta di Biologia Molecolare il voto rimane valido fino al mese di settembre dell’anno accademico in corso.
Lo studente con un voto sufficiente potrà quindi sostenere l’orale della parte di Biochimica 2.
Per la parte orale vedi la sezione del corso Biochimica 2. L’esame scritto sia di BIOCHIMICA 1 che di BIOLOGIA MOLECOLARE si dovrà sempre risostenere nelle sessioni successive, nel caso in cui non venisse superato l’orale.

BIOCHIMICA STRUTTURALE e ruoli cellulari di:
Glucidi semplici e complessi
Lipidi tra cui glicerolipidi, sfingolipidi, del colesterolo e suoi derivati.
Amminoacidi e polipeptidi (con proprietà chimiche e metodi di studio)
Proteine: struttura, folding e metodi di studio. Modificazioni post traduzionali.
Rapporto struttura-funzione di classi proteiche diverse (immunoglobuline, proteine contrattili, proteine della matrice, proteine del citoscheletro, integrine).
Proteine trasportatrici con focus sulle proteine O2-leganti proprietà biochimiche e regolazione, emoglobinopatie.
Enzimi: meccanismo d’azione, classificazione, aspetti cinetici e termodinamici. Cinetica enzimatica e parametri cinetici fondamentali.
Meccanismi di regolazione attività enzimatica. Meccanismi di attivazione/inibizione , allosteria e trattazione cinetiche
Meccanismi di catalisi con esempi, vitamine liposolubili ed idrosolubili e cofattori (struttura, biodisponiblità, meccanismo d’azione dei cofattori derivati o sintetizzati).

MECCANISMI DI SEGNALAZIONE.
Generalità e caratteristiche dei processi di segnalazione trattazione matematica e parametri di legame.
Classi di recettori con meccanismi di azione e sistemi effettori: 1) recettori accoppiati a proteine G (adenilato ciclasi, fosfolipasi, IP3 e diacilglicerolo, segnalazione Ca-dipendente) 2) canali voltaggio dipendenti e ligando dipendenti, 3) recettori tirosina chinasi ( Ras/MAPK, PI3K /PKB, Src, Cbl), 4) recettori associati a tirosine Chinasi (Jak-Stat), 5) tirosina fosfatasi con struttura receptor-like, 6) recettori serina/treonina chinasi 7) recettori con attività guanilato ciclasica (segnalazione cGMP-dipendente, NO ), 8) segnalazione da integrine.
Approfondimenti: endocannabinoidi, meccanismi biochimici della percezione sensoriale, recettore di insulina

BIOENERGETICA E METABOLISMO
Metabolismo basale, fabbisogno energetico. Molecole ad alto contenuto energetico, ATP. Ruolo dei cofattori redox nei processi catabolici ed anabolici. Compartimentazione metabolica.
Vie e cicli metabolici, processi catabolici ed anabolici. Ruolo dell’ ossigeno.
Aspetti biochimici della digestione e ruolo del pancreas

BIOLOGIA MOLECOLARE
Genomica umana e comparata. Mappatura del genoma umano. Basi molecolari dell’epigenetica: nucleosomi e cromatina.
Regolazione dell’espressione genica. Esempi di malattie epigenetiche. Metilazione del DNA: significato biologico, meccanismi, inattivazione del cromosoma X, imprinting.
Regolazione della trascrizione: trascrizione e regolazione negli eucarioti con focus su RNA polimerasi II, struttura del promotore, fattori basali di Pol II e assemblaggio del complesso di inizio. Ruolo del Mediatore.
Fattori di trascrizione e loro organizzazione modulare e dimerica. Interazioni con i complessi di rimodellamento della cromatina e di modificazione degli istoni.
Meccanismi di repressione della trascrizione. Strategie di regolazione della funzione degli attivatori della trascrizione. Le classi strutturali dei fattori di trascrizione: elica-ansa-elica (omeogeni), elica-giro-elica (Myc/MAx/Mad), Cerniera di leucine (Jun. Fos, CREB, NFAT), dita di zinco (recettori per glicocorticoidi, estrogeni, acido retinoico).
Maturazione dell’RNA e il controllo post-trascrizionale (capping, poliadenilazione e terminazione del mRNA, splicing con meccanismi, editing del mRNA, localizzazione degli mRNA).
Non-coding RNAs: micro-RNA e meccanismi di regolazione dell’espressione genica, short-interfering RNAs.

BIOCHIMICA FUNZIONALE
METABOLISMO DEI CARBOIDRATI. Digestione e assorbimento. Glicogenolisi e della glicogenosintesi, glicogeno epatico e del glicogeno muscolare. Regolazione ormonale ed allosterica del metabolismo del glicogeno. Via dei pentosi in relazione allo stress ossidativi ed alla sintesi di acidi nucleici. Metabolismo dell’alcol etilico. Gluconeogenesi: siti e meccanismi di regolazione della gluconeogenesi.
METABOLISMO DEI LIPIDI. Digestione, assorbimento e trasporto. Mobilizzazione lipidi endogeni. Destino metabolico del colesterolo. Catabolismo degli acidi grassi ad acil-CoA nei mitocondri e nei perossisomi Corpi chetonici: itinerario metabolico della chetogenesi. Biosintesi ex novo di acidi grassi: ruolo del citrato e della citrato liasi. Acido grasso-sintetasi: Biosintesi dei trigliceridi. Biosintesi del colesterolo e meccanismi di regolazione. Biosintesi dei fosfolipidi.
CICLO DI KREBS E FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA. Respirazione cellulare e catena di trasporto degli elettroni.
METABOLISMO PROTEICO. Digestione delle proteine alimentari. Destino metabolico degli amminoacidi, aminoacidi essenziali e non essenziali. Aminoacidi gluconeogenici, chetogenici e chetogenici/glucogenici. Conversione degli amminoacidi in composti specializzati. Utilizzo ed eliminazione del gruppo amminico come urea.
METABOLISMO DEI NUCLEOTIDI. Biosintesi ex-novo e le vie di recupero delle purine e lororegolazione. Biosintesi delle pirimidine e la sua regolazione. Catabolismo delle purine ad acido urico (iperuricemia). Catabolismo delle pirimidine.
METABOLISMO DELL’EME E MARZIALE. ROS e citocromi P450
INSULINA E GLUCAGONE: biosintesi, struttura, trasduzione del segnale e la funzione.
ASSE IPOTALAMICO-IPOFISARIO e suoi bersagli periferici (struttura, regolazione dai fattori ipotalamici, recettore/trasduzione e funzione): GH ruolo di IGF-1 e –2, TRH e ormone tiroideo, ACTH e ormoni surrenalici midollari, catecolammine. Ormoni surrenalici corticali: glucorticoidi e mineralcorticoidi. Generalità su ormoni gonadotropi. Ormoni sessuali: progesterone, estrogeni, androgeni. Ormoni dell'ipofisi media: propiocortina- MSH, lipoproteina, beta endorfina. Ormoni dell'ipofisi posteriore: vasopressina e ossitocina, neurofisine.
Ormoni che regolano il metabolismo del calcio e del fosfato: paratormone e calcitriolo.
Ormoni lipidici: prostaglandine, trombossani e lipossine. PAF.
INTEGRAZIONE DEL METABOLISMO: Integrazione delle vie metaboliche nei principali organi e tessuti e controllo della disponibilità di nutrienti. Effetti metabolici di insulina, glucagone, adrenalina, e ormoni glucocorticoidi nei diversi tessuti.

Conoscenza approfondita della biochimica e biologia molecolare umana; capacità di leggere, comprendere e commentare un testo scientifico di biochimica cellulare, anche in lingua inglese; abilità ad utilizzare queste conoscenze per valutare criticamente gli obiettivi e/o i risultati di un progetto di ricerca secondo sia l’approccio quantitativo che qualitativo. Essere in grado di potere superare l'esame in forma scritta con test a cui viene preparato durante i l corso, ed orale.