Ateneo - UPO

Glucidi. Lipidi. Amminoacidi. Struttura delle proteine. Rapporto struttura-funzione di classi proteiche. Proteine trasportatrici. Enzimi. Velocità di reazione. Meccanismi di regolazione. Vitamine e cofattori. Meccanismi di Segnalazione. Classi di recettori (Recettori accoppiati a proteine G trimeriche, Canali voltaggio dipendenti e ligando dipendenti, cADPR e NAADP. PKC. Endocannabinoidi, Recettori Tirosina chinasi, recettore di insulina , tirosina fosfatasi con struttura receptor-like, recettori serina/treonina chinasi, segnalazione cGMP-dipendente e NO, integrine). Bioenergetica. Respirazione cellulare. Metabolismo.

Biochimica I & II
• Devlin. Bichimica con aspetti clinici EdiSES.
• Siliprandi e Tettamanti. Biochimica Medica PICCIN.
• Stryer. Biochimica. Zanichelli.
• Nelson Cox. Principi di biochimica del Lenninger. Zanichelli
• Campbell, Farrel. Biochimica Edises.
• MARKS. Biochimica Medica, un approccio clinico. Casa Editrice Ambrosiana.
• Fondamenti di Biochimica -Pollegioni EDISES

Lo studente acquisisce i principi fondamentali per la comprensione dei meccanismi biologici a livello cellulare e molecolare, dei principi fondamentali e metodologici della struttura e della funzione delle biomolecole, degli enzimi e della catalisi enzimatica, della bioenergetica. per la comprensione della regolazione metabolica e dei meccanismi di trasduzione del segnale. Il corso fornisce quei fondamenti che saranno propedeutici per seguire agevolmente i corsi di Fisiologia, Patologia generale, Farmacologia e per avviare gli studenti all’approccio sperimentale in campo biochimico. Capacità di applicare conoscenza e comprensione: ci si attende che lo studente sarà in grado di applicare le conoscenze acquisite in chiave multidiscilpinare sapendo cogliere le conoscenze in chiave biochimica per risolvere problematiche anche in altri corsi. Autonomia di giudizio: applicare metodi appresi, abilità a comprendere e discutere criticamente le conoscenze acquisite; abilità a comprendere e discutere criticamente i risultati ottenuti nel campo della ricerca biochimica. Abilità comunicative: dimostrare di saper comunicare in maniera efficace sia oralmente che in forma scritta; dimostrare abilità di riassumere e presentare l'informazione; dimostrare di essere in grado di saper comunicare e presentare efficacemente e con obiettività, utilizzando un adeguato linguaggio scientifico, informazioni e risultati sperimentali ottenuti e di trarre da essi le opportune conclusioni. Capacità di apprendimento: capacità di leggere, comprendere e commentare un testo scientifico di biochimica. Acquisizione della capacità di approfondire e aggiornare criticamente obiettivi e/o i risultati di un piano di ricerca secondo un approccio sia quantitativo che qualitativo.
Al termine del corso lo studente dovrà essere in grado di descrivere, in termini molecolari, la struttura della materia biologica, sapendo riconoscere il ruolo della struttura sulla funzionalità delle macromolecole stesse.
Dovrà inoltre mostrare padronanza dei principali meccanismi di trasduzione del segnale, sapendone focalizzare il ruolo nei processi di segnalazione cellulare.

Superamento esami di Chimica e Propedeutica Biochimica.
Frequenza esami di biologia ed anatomia.

Lezioni frontali e su piattaforma e-learning (DIR); Diapositive fornite dal docente
Lezioni su piattaforma elearning
Siti internet di riferimento.
Sono previsti frequenti test di autovalutazione ed un test di valutazione in itinere sia durante le lezioni frontali che da casa.
Il sito DIR fornisce una attività tutoriale per lezioni di esercitazione ed esercizi con correzione degli elaborati.

Controllo dell'apprendimento: discussione collegiale degli argomenti del programma e degli esercizi numerici proposti durante le lezioni. Il corso e` supportato nella sezione DIR con materiale ad uso dello studente per verificare il grado di preparazione iniziale e dell'apprendimento in itinere. Sono disponibili tracce di discussione e verifica di studio degli argomenti trattati nel corso. Sono inoltre disponibili test con domande a risposta aperta e multipla ed esercizi numerici per la valutazione dello studio. Il docente risponde solo alle e-mail firmate e provenienti dal dominio: matricola@studenti.uniupo.it. Le studentesse e gli studenti con disabilità o con Disturbi Specifici dell’Apprendimento (DSA) o con Bisogni Educativi Speciali (BES) possono richiedere servizi e strumenti specifici a loro dedicati rivolgendosi allo Staff Sviluppo e Coordinamento Carriere e Servizi alle Studentesse e agli Studenti e consultando la pagina dedicata del sito di Ateneo: https://uniupo.it/it/servizi/servizi-studenti-disabili-e-dsa
Le studentesse e gli studenti con disabilità, DSA, BES, una volta preso contatto con lo Staff di Ateneo, possono contattare la/il docente titolare dell'insegnamento in relazione alla declinazione delle modalità di esame, in merito agli aspetti didattici.

L’obiettivo della prova d’esame consiste nel verificare il livello di conoscenza ed approfondimento degli argomenti del programma del corso e la capacità di ragionamento sviluppata dallo studente. L'esame prevede, nella stessa giornata, il superamento di una prova scritta e di una orale. La prova scritta è della durata di un’ora. Le domande della prova scritta comprendono: test a risposta multipla, strutture molecolari, esercizi numerici, domande a risposta aperta, relative a tutti gli argomenti del programma del corso. Le risposte alle domande aperte vengono giudicate sia per il contenuto sia per il linguaggio appropriato. I punteggi delle domande sono indicati nel compito.
Per l’esame scritto di Biochimica 1 il voto rimane valido fino al mese di settembre dell’anno accademico in corso. Lo studente con un voto sufficiente potrà sostenere l’orale nella parte di Biochimica 2. La valutazione complessiva terrà conto degli elementi raccolti dalla commissione nella prova scritta,compreso il voto della parte di biologia molecolare e in quella orale
Durante la prova scritta non è permesso consultare alcun tipo di materiale. E’ consigliato l’uso della calcolatrice. L’esame consente di valutare le conoscenze (domande teoriche), le abilità (eventuali esercizi), il senso critico e la capacità di apprendimento (esercizi con richiesta di espressione di un giudizio o di operare una scelta tra diverse alternative). Le domande aperte consentono di valutare le abilità comunicative. L’esame consente di valutare le conoscenze (domande teoriche), le abilità (esercizi), il senso critico e la capacità di apprendimento (esercizi con richiesta di espressione di un giudizio o di operare una scelta tra diverse alternative). Le domande aperte, così come per la parte orale, consentono di valutare le abilità comunicative.
Per la parte orale vedi la sezione del corso Biochimica 2. L’esame scritto si deve sempre risostenere nel caso in cui non venisse superato l’orale.

Glucidi: monosacaccaridi, disaccaridi. Zuccheri modificati. Legame glicosidico. Polisaccaridi di riserva e strutturali: glicogeno, glicosamminoglicani solforati.
Lipidi. Acidi grassi saturi ed insaturi. Nomenclatura e struttura. Gliceridi: triacilgliceroli e glicerofosfolipidi. Sfingolipidi: sfingomielina e glicolipidi. Organizzazione dei lipidi in ambiente acquoso: vescicole, micelle, doppio strato. Struttura del colesterolo e suoi derivati: colesterolo esterificato, acidi colici, cenni su ormoni sessuali e corticosurrenalici. Organizzazione delle membrane cellulari e subcellulari: generalità.
Amminoacidi: struttura, classificazione in base alla catena laterale. Amminoacidi non proteici. Proprietà anfoioniche degli aa. Punto isoelettrico. Separazione elettroforetica degli aa; cromatografia su carta ed in colonna a scambio ionico. Legame peptidico: proprietà chimico fisiche. Rotazione dei legami intorno al Cα: impatto sulla struttura. Polipeptidi e proteine: separazione in base alla dimensione (gel-filtrazione) e per affinità. Determinazione della massa molecolare mediante SDS-elettroforesi.
Struttura delle proteine: struttura primaria, sequenza aa. Struttura secondaria: alfa elica e beta-foglietto. Struttura terziaria. Interazioni deboli di stabilizzazione di ogni livello strutturale. Legami a ponte disolfuro. Denaturazione proteica. Struttura quaternaria. Metodi di studio della struttura delle proteine: cristallografia a raggi x e risonanza magnetica. Errori di folding. Proteine APP – peptidi beta-amiloidi. Proteine glicate.
Rapporto struttura-funzione di classi proteiche diverse: Immunoglobuline, proteine contrattili del muscolo. Unità ’strutturale contrattile: organizzazione morfologica e molecolare. Meccanismo biochimico della contrazione: ruolo di ATP e degli ioni calcio. Proteine della matrice intercellulare, collagene, laminina e fibronectina. Recettori integrinici. Proteine del citoscheletro. Ruolo delle integrine nella comunicazione matrice-cellula. Meccanismo di polimerizzazione di actina e cenni su proteine di regolazione. Microtubuli: struttura, meccanismo di polimerizzazione e ruolo intracellulare. Motori molecolari: chinesine e dineine. Struttura e meccanismo di avanzamento ATP-dipendente sul microtubulo.
Proteine trasportatrici. Proteine trasportatrici nel plasma: generalità. Processo di riconoscimento e di legame. Ka e Kd. Calcolo del grado di Saturazione. Proteine O2-leganti. Gruppo eme: struttura ed interazioni con la catena globinica. Mioglobina: struttura e funzione. Curva di saturazione. Emoglobina: struttura. Curva di saturazione. Allosteria T/R. Interazione tra i siti di legame: cooperatività. Calcolo del grado di cooperatività tra siti di legame uguali appartenenti alla stessa proteina oligomera. Coefficiente di Hill. Regolazione dell’affinità di Hb per il suo ligando da parte di: O2, CO2, H+ e loro ruolo negli scambi gassosi a livello polmonare e tissutale. Ruolo di 2,3 bisfosfoglicerato (BPG) nella regolazione della affinità di Hb per O2. Scambi gassosi materno-fetali. Basi molecolari delle Emoglobinopatie: Talassemie ed anemia falciforme.
Enzimi: meccanismo generale d’azione degli enzimi. Classificazione degli enzimi. Trasformazioni chimiche: aspetti termodinamici. Energia libera di Gibbs. Equazione di Van’t Hoff. Energia di attivazione suo impatto sulla velocità di reazione.
Velocità di reazione. Costante di velocità. Equazione di Arrhenius. Cinetica enzimatica. Ipotesi dello
stato stazionario. Equazione di Michaelis-Menten. Rappresentazione secondo Lineweaver-Burk. Parametri cinetici Fondamentali: significato e metodo di calcolo. Effetto pH ed effetto T.
Meccanismi di regolazione. Attivazione/inibizione per proteolisi, associazione/dissociazione di
subunita. Allosteria: effetti di cooperatività omotropi, eterotropi, positivi e negativi. Asparticotranscarbamilasi. Cinetica degli enzimi regolatori: Enzimi K ed enzimi V. Meccanismi di regolazione multipli. Meccanismi di catalisi: adattamento indotto, riduzione entropica, acido base, covalente. Proteasi: chimotripsina, HIV-proteasi, Trombina, caspasi.
Vitamine e cofattori:
1) vitamine liposolubili: struttura, biodisponiblità, meccanismo d’azione dei cofattori derivati o sintetizzati,
2) vitamine idrosolubili: struttura, biodisponiblità, meccanismo d’azione dei cofattori derivati o sintetizzati.
Meccanismi di Segnalazione. Generalità. Meccanismi endocrini, paracrini, autocrini. Caratteristiche dei processi di segnalazione: specificità, affinità, cooperatività, amplificazione, integrazione. Desensibilizzazione ed effetto soglia. Calcolo dell’affinita’e del numero dei recettori: plot di Scatchard.
Classi di recettori.
-Recettori accoppiati a proteine G trimeriche. Sistemi effettori a valle di proteine G trimeriche: adenilato ciclasi. Meccanismo d’azione di tossine: colera e pertosse. Sistema beta adrenergico.
-Canali voltaggio dipendenti e ligando dipendenti. Canale neurale voltaggio dipendente per il sodio.
Recettore colinergico. Fosfolipasi A-D-C. IP3 e diacilglicerolo. Segnalazione Ca-dipendente. CaMK. MLCK.
-cADPR e NAADP. PKC. Endocannabinoidi: 2-AG. Meccanismi biochimici della percezione sensoriale.
-Recettori Tirosina chinasi: struttura e meccanismo di segnalazione. Via di Ras: MAPK. Via di PI3K: AKT/PKB. Src.
-Recettore di insulina e vie di segnalazione a valle. Regolazione negativa dei TRK: Cbl. Recettori associati a tirosine Chinasi: Jak-Stat. Segnalazione di eritropoietina. Tirosina fosfatasi con struttura receptor-like. Recettori serina/treonina chinasi. Recettori con attività guanilato ciclasica.
-Segnalazione cGMP-dipendente. Sintesi di NO e suo ruolo nella sistema cardiovascolare. Segnalazione inside out e outside in mediata da integrine.
Bioenergetica. Metabolismo basale. Fabbisogno energetico in relazione all’attività fisica. Consumo energetico da parte di tessuti ed organi diversi. Molecole ad alto contenuto energetico: NAD, NADP, FAD, FMN, ATP, fosfocreatina. Intermedi metabolici ad alto contenuto energetico. Esteri e tioesteri. Ruolo dei cofattori redox nei processi catabolici ed anabolici. Compartimentazione metabolica.
Respirazione cellulare. Trasporto equivalenti riducenti dal citosol alla matrice mitocondriale: Sistemi shuttle. Catena di trasporto degli elettroni. ATP sintasi: struttura e meccanismo rotazionale. Teoria chemiosmotica di Mitchell.
Metabolismo: aspetti generali del catabolismo e dell’anabolismo. Aspetti biochimici della digestione
degli alimenti. Ruolo del pancreas nel processo digestivo.

Conoscenza approfondita della biochimica e biologia molecolare umana; capacità di leggere, comprendere e commentare un testo scientifico di biochimica cellulare, anche in lingua inglese; abilità a utilizzare queste conoscenze per valutare criticamente gli obiettivi e/o i risultati di un progetto di ricerca secondo sia l’approccio quantitativo che qualitativo. Essere in grado di potere superare l'esame in forma scritta con test a cui viene preparato durante i l corso, ed orale.